¿Qué son las proteínas?
Las proteínas son parte del grupo de macronutrientes esenciales y están
constituidas por carbono, hidrogeno, oxígeno y nitrógeno. La ingesta de
las proteínas permite el buen funcionamiento del organismo suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del organismo, y
están presentes en todas las células del cuerpo, además de participar en
prácticamente todos los procesos biológicos que se producen, gracias a ellas se forman los tejidos, las enzimas, las hormonas, los
anticuerpos y algunos neurotransmisores por lo que ayudan a la formación y
reparación de músculos, huesos entre otros tejidos.
Su Estructura
Fuente: (Noticiasensalud, 2019)
La estructura química de las proteínas empieza con su unidad más simple
que es un aminoácido, una vez que se unen dos o más aminoácidos se forma
un compuesto llamado péptido, y la unión de cadenas polipeptídicas me
permiten obtener una proteína.
Las proteínas presentan 4 tipos de estructura: estructura primaria,
estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria.
La estructura primaria de una proteína es simplemente el orden de sus aminoácidos, el
enlace de unión de dos aminoácidos.
La estructura secundaria de una proteína es que presenta una
forma tridimecional donde se van plegando formando una espiral entre sí,
ocurre cuando los aminoácidos en la secuencia interactúan a través de
enlaces de hidrogeno.
La estructura terciaria
es la que está pegada y completa en tres dimensiones de la
cadena polipeptídicas, ocurre cuando ciertas atracciones están presentes entre
hélices alfa y hojas plegadas. La estructura terciaria de la mayor parte de las proteínas es
específica de cada molécula y además determina su función.
La estructura cuaternaria
solo está presente si hay más de una cadena polipeptídicas, es
una proteína que consiste en más de una cadena de aminoácidos. Con varias
de estas cadenas la estructura cuaternaria representa su interconexión y
organización.
Formación
La formación de las proteínas empieza por la unión de los elementos
químicos tales como el carbono, el hidrogeno, el oxígeno y el nitrógeno los
cuales se agrupan para formar unidades estructurales (monómeros) llamados
aminoácidos, los cuales son la base, estos se pueden unir o separar con gran
facilidad dentro de las células para formar diferentes tipos de proteínas y
a ello debe la materia viva su capacidad de crecimiento, reparación y
regulación.
Las proteínas se forman por unión covalente entre el enlace amida (NH 3
+ ) y el enlace carboxilo (COO - ) al que se le denomina enlace peptídico y se libera una
molécula de agua.
Hay diferentes tipos de enlaces químicos que se pueden encontrar en las
proteínas tales como:
- Enlace covalente
- Interacciones electrostáticas o puentes salinos
- Puentes de hidrógenos
- Fuerzas de Van der Waals
Tipos de aminoácidos
Fuente: (Vijande, 2019)
Se han identificado 20 alfa aminoácidos en el código genético
A) Por su estructura están clasificados como:
- Alifáticos
- Aromáticos
- Cíclicos
- Cadenas laterales con hidroxilo y azufre
- Básicos
- Aminoácidos y sus amidas
B) según su comportamiento químico se clasifican como:
- Hidrófilos (solubles en agua)
- Hidrofóbicos: (insolubles en agua)
Características principales
Los aminoácidos alifáticos se caracterizan principalmente por tener cadena
lateral que es un hidrocarburo lineal, son poco reactivos y son altamente
hidrofóbicos. Dentro de este grupo tenemos aminoácidos como la Glicina, la
Alanina, la Valina, etc.
Las principales características de los aminoácidos aromáticos son que
presentan un anillo bencénico, y su cadena lateral es altamente
hidrofóbicas por lo que no es soluble en agua sino en compuestos
orgánicos. Dentro de este grupo tenemos: Triptófano, Fenilanina y
Tirosina.
Dentro de los aminoácidos ácidos tenemos al ácido aspártico y el ácido
glutámico, donde por su estructura química y su carácter acido el ácido
aspártico y el ácido glutámico son aminoácidos que presentan un grupo
carboxilo que se encuentra ionizado negativamente puesto que su carga
eléctrica negativa se ha formado luego de que este desprende un átomo de
hidrogeno.
Los aminoácidos cíclicos se caracterizan por tener una cadena lateral
alifática hidrofóbica y por su obtención ya que se forma en el organismo a
partir del ácido glutámico, en este grupo tenemos únicamente al aminoácido
Prolina.
Al contrario de lo que ocurre con los aminoácidos ácidos existen un grupo
de aminoácidos básicos cuya principal característica es que su grupo amino
se encuentra ionizado positivamente, es decir que contiene grupos aminos (NH
3 + ), y su carácter básico lo alcanzan al captar hidrogeniones del medio.
Dentro de este grupo se encuentra: la Histidina, la Arginina y la
Lisina.
En el caso de los aminoácidos neutros su principal característica es que
por su carga son hidrófilos, favoreciendo su solubilidad y forman puentes de
hidrógenos con (OH - S). dentro de este grupo encontramos a la Serina,
Treonina, Metionina, Cisteina, entre otros.
Reacciones y propiedades de las proteínas.
Al igual que los aminoácidos las proteínas presentan diferentes
características y propiedades cuando se encuentran en un medio acido o un medio básico.
Dentro de las reacciones y propiedades de las proteínas que se ven
influenciadas por el pH tenemos sus características:
1. Anfótericas
- Tienen capacidad de amortiguación, actuando como un ácido o una base dependiendo del pH.
- Esto les permite resistir pequeños cambios en el pH.
2. Punto isoeléctrico
- PH al que la proteína es eléctricamente neutra.
- La carga global o global de la proteína es cero.
- El punto isoeléctrico, las moléculas de proteína generalmente se precipitan.
3. Capacidad de retención de agua
- las proteínas con muchos grupos cargados y polares se unen al agua fácilmente.
- Las proteínas con muchos grupos hidrófobos no se unen a mucha agua.
- Cerca del punto isoeléctrico, tienden a unir menos agua, produciendo una afinidad
- reducida por las moléculas de agua.
4. Solubilidad:
- algunas proteínas no pueden dispersarse en agua pura dispersarse en agua pura, pero se dispersan fácilmente en soluciones salinas diluidas.
- Los grupos cargados en una proteína unen los aniones y cationes de la solución salina con más fuerza que el agua.
Desnaturalización
Fuente: (Powerexplosive, 2014)
A los cambios que ocurren a la proteína se les llama desnaturalización,
debido a que ocurre un cambio en la forma nativa de la proteína, es decir va
a haber una pérdida de la forma secundaria, terciaria y cuaternaria pero no
de la primaria porque los procesos de desnaturalización no son capaces de
romper los aminoácidos.
En la desnaturalización de la estructura cuaternaria las subunidades de la proteína se separan. en la estructura terciaria implica la interrupción de enlaces covalentes
entre cadenas laterales de aminoácidos, enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales, polares de aminoácidos
y enlaces dipolo inducidos por fuerza de Van Der Waals entre cadenas laterales no polares de aminoácidos
En la estructura secundaria las proteínas pierden los patrones de
repeticiones que son regulares como las hélices alfa y adoptan formas
aleatorias.
Los factores que comúnmente afectan a la desnaturalización de la proteína son:
- La temperatura
- Cambio de pH
- Desnaturalización de carácter químico
- Procesos mecánicos
La pérdida de la forma nativa de las proteínas genera cambios en los alimentos tales como:
- Incremento de la viscosidad
- Precipitación de proteínas
- Difusión
- La forma por su desplegamiento o extensión
Los agentes que provocan que las proteínas se desnaturalicen son llamados agentes desnaturalizantes, estos se distinguen entre agentes físicos (calor) y agentes químicos (detergentes orgánicos, pH, fuerza iónica).
A continuación, un video explicando más a detalle la desnaturalización de las proteínas.
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