Funcionalidad, propiedades y aspectos legales del consumo de proteínas alimentarias 

Propiedades de las proteínas

Las funciones de las proteínas son específicas de cada una de ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc, sus funciones son:

Función Estructural	Algunas proteínas constituyen estructuras celulares Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos
Función Enzimática	Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.
Función Hormonal	Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica o la calcitonina.
Función Reguladora	Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular
Función Homeostática	Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.
Función Defensiva	La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de discriminar lo propio de lo extraño.
Función Transporte	En los seres vivos son esenciales los fenómenos de transporte, bien para llevar una molécula hidrofóbica a través de un medio acuoso o bien para transportar moléculas polares a través de barreras hidrofóbicas
Función Contráctil	Una de las funciones de las proteínas es la función contráctil, que es la encargada del movimiento de los músculos.
Función de Reserva	La ovoalbúmina de la clara de huevo, la lactoalbúmina de la leche, la gliadina del grano de trigo y la hordeína de la cebada, constituyen una reserva de aminoácidos para el futuro desarrollo del embrión.

Propiedades nutricionales de la proteína

Las proteínas, cada gramo de proteína nos va a aportar 4 Kilocalorías. Cada proteína está formada por un número variable de aminoácidos que es la estructura en que las proteínas pueden ser absorbidas por el tubo digestivo.

Aminoácidos esenciales	Un aminoácido esencial es aquel que el organismo no es capaz de sintetizar por sí mismo  leucina, isoleucina, valina, metionina, lisina, fenilalanina, triptófano, treonina, histidina, arginina.
Aminoácidos no esenciales	Los aminoácidos no esenciales son aquellos que el organismo puede sintetizar por sí mismo.

Biodisponibilidad

El concepto de biodisponibilidad para cualquier nutriente, incluidos los aminoácidos y otros componentes alimentarios, expresa la proporción de la cantidad total, en este caso de aminoácidos presentes en la dieta, que pueden ser absorbidos y utilizados metabólicamente.

Existen varios factores que pueden ocasionar una baja disponibilidad de aminoácidos:

• inaccesibilidad de las proteínas a las proteasas (enzimas) debido a su conformación 

• dificultad para digerir (intolerancia)

• proteínas que fijan metales (quelantes) lípidos o celulosas

• factores antinutricionales (inhibidores de enzimas)

• tamaño y el área superficial de la proteína 

• proceso tecnológico al que haya sido previamente sometida

Propiedades funcionales 

¿Qué es una Propiedad Funcional?

Comportamiento químico o físico típico de un compuesto o sustancia que influye en su funcionalidad.

Solubilidad 

Las proteinas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. 

Así, cuando una proteina se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteinas lo cual provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos.

Capacidad de absorción de agua 

Depende de su composicion de aminoacidos, especificamente aquellos aminoacidos con cadena R polar o polar no ionizado.

Secuencia de hidratación de una proteína: 

• Solvatación de grupos iónicos afines al agua.

• Solvatación de grupos no-polares y polares.

• Formación de monocapas.

• Formación de puentes entre agua asociada a proteínas y el resto del agua.

• Aumento de la aw.

Capacidad de absorción de grasa 

Por su carácter hidrofílico e hidrófobo las proteínas tienen la capacidad de absorber tanto agua como grasa. Esta propiedad permite mejorar la textura de alimentos ricos en grasa y también, al considerar que la grasa es lo que le da el sabor a los alimentos proteicos, permite mejorar su sabor. 

Emulsionantes y espumantes

Las proteínas tienen la capacidad de actuar como espumante o emulsionante. La emulsión es un sistema de dos fases que consta de dos líquidos parcialmente miscibles, uno de los cuales es dispersado en el otro en forma de glóbulos. Las espumas están formadas por una fase continua acuosa y una fase dispersa gaseosa (aire).

Interacción con el agua 

Las moléculas de agua que están unidas por hidrógeno a las moléculas de proteína pueden ser críticamente importante para la estabilidad estructural de la proteína.  El equilibrio entre interacciones proteína-agua versus las interacciones proteína-proteína es importante en las propiedades funcionales. 

Esta propiedad afecta a la hinchazón, capacidad de retención de agua y solubilidad de ingredientes proteicos, capacidad para formar estructuras de red como geles o películas, incluidos los que rodean burbujas de espumas.

Enzimas 

Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones imposibles, sino que sólamente aceleran las que espontáneamente podrían producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.

Propiedades de las enzimas

Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de actuar como catalizadores. Como proteínas, poseen una conformación natural más estable que las demás conformaciones posibles. Así, cambios en la conformación suelen ir asociados en cambios en la actividad catalítica. Los factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un enzima son:

• pH

• temperatura

• cofactores

Clasificación de enzimas por grupos

Fuera del rango óptimo, la reacción procederá lentamente, en todo caso.

• reducción de viscosidad 

• desarrollo de aroma y sabor 

• realizar síntesis de química 

• modificar propiedades funcionales de materias primas 

• modificar las propiedades nutricionales de los alimentos 

Alérgenos alimentarios 

Algunas personas son alérgicas a ciertos alimentos; ingerirlos puede causarles enfermedades e incluso la muerte. La ÚNICA forma de controlarlas es evitando su consumo, estos alimentos son:

Cereales con gluten	Trigo, espelta, kamut, centeno, cebada y avena.
Frutos de cáscara	Almendras, avellanas, nueces, anacardos, pacanas, panes, postres, helados, galletas, mazapán, salsas, aceites.
Crustáceos	Cangrejos, langosta, gambas, langostinos, carabineros, cigalas etc. y también salsas, cremas, platos preparados...
Apio	Sal, ensaladas, productos cárnicos, sopas, salsas...
Huevos	Tartas, productos cárnicos, mayonesa, mousses, pastas, quiches, salsas.
Mostaza	Panes, currys, marinados, productos cárnicos, aliños, salsas y sopas.
Pescado	Pizzas, cubos de sopa, aliños para ensaladas.
Granos de sésamo	Pastas, aceites, harinas, panes.
Cacahuetes	Mantecas, aceite, harina, galletas, chocolate, currys, postres, salsas...
Sulfitos / Dióxido de azufre	Conservantes en crustáceos, frutas desecadas, productos cárnicos, vegetales, vino y cervezas.
Soja	Salsas, pastas, aceites, tofu, postres, pasta de miso, productos cárnicos y productos para vegetarianos.
altramuces	Pan, pasteles y pastas.
Leche	Mantequilla, queso, nata, yogures... sopas, salsas.
Moluscos	Mejillones, almejas, caracoles, ostras, bígaros, chirlas, berberechos, cremas, salsas, platos preparados.

Las alergias se evidencian a edades muy tempranas, pero muchos adultos desarrollan síntomas después del consumo después del consumo de estos alimentos. las respuestas alérgicas más comunes son: 

• hinchazón de labios

• erupción cutánea 

• urticaria

• choques anafilácticos 

Bibliografía

https://www.um.es/molecula/prot07.htm

http://www.biologia.edu.ar/macromoleculas/protfunciones.htm

https://es.linkfang.org/wiki/Funcion_contractil 

https://www.webconsultas.com/dieta-y-nutricion/nutrientes/aminoacidos-esenciales

https://www.nutrimarket.com/blog/salud/los-aminoacidos-no-esenciales/

http://depa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/Proteinas-3-Propiedades_funcionales_25761.pdf

https://www.um.es/molecula/prot06.htm

http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz1.htm

http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz1.htm#p

Generalidades y la química de la proteína.

¿Qué son las proteínas?

Las proteínas son parte del grupo de macronutrientes esenciales y están constituidas por carbono, hidrogeno, oxígeno y nitrógeno. La ingesta de las proteínas permite el buen funcionamiento del organismo suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del organismo, y están presentes en todas las células del cuerpo, además de participar en prácticamente todos los procesos biológicos que se producen, gracias a ellas se forman los tejidos, las enzimas, las hormonas, los anticuerpos y algunos neurotransmisores por lo que ayudan a la formación y reparación de músculos, huesos entre otros tejidos.

Su Estructura 

Fuente: (Noticiasensalud, 2019)

La estructura química de las proteínas empieza con su unidad más simple que es un aminoácido, una vez que se unen dos o más aminoácidos se forma un compuesto llamado péptido, y la unión de cadenas polipeptídicas me permiten obtener una proteína.

Las proteínas presentan 4 tipos de estructura: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria.

La estructura primaria de una proteína es simplemente el orden de sus aminoácidos, el enlace de unión de dos aminoácidos. 

La estructura secundaria de una proteína es que presenta una

forma tridimecional donde se van plegando formando una espiral entre sí, ocurre cuando los aminoácidos en la secuencia interactúan a través de enlaces de hidrogeno.

La estructura terciaria es la que está pegada y completa en tres dimensiones de la cadena polipeptídicas, ocurre cuando ciertas atracciones están presentes entre hélices alfa y hojas plegadas. La estructura terciaria de la mayor parte de las proteínas es específica de cada molécula y además determina su función.

La estructura cuaternaria solo está presente si hay más de una cadena polipeptídicas, es una proteína que consiste en más de una cadena de aminoácidos. Con varias de estas cadenas la estructura cuaternaria representa su interconexión y organización.

Formación

La formación de las proteínas empieza por la unión de los elementos químicos tales como el carbono, el hidrogeno, el oxígeno y el nitrógeno los cuales se agrupan para formar unidades estructurales (monómeros) llamados aminoácidos, los cuales son la base, estos se pueden unir o separar con gran facilidad dentro de las células para formar diferentes tipos de proteínas y a ello debe la materia viva su capacidad de crecimiento, reparación y regulación.

Las proteínas se forman por unión covalente entre el enlace amida (NH 3 + ) y el enlace carboxilo (COO - ) al que se le denomina enlace peptídico y se libera una molécula de agua.

Hay diferentes tipos de enlaces químicos que se pueden encontrar en las proteínas tales como:

• Enlace covalente

• Interacciones electrostáticas o puentes salinos

• Puentes de hidrógenos

• Fuerzas de Van der Waals

Tipos de aminoácidos

Fuente: (Vijande, 2019)

Se han identificado 20 alfa aminoácidos en el código genético 

A) Por su estructura están clasificados como:

• Alifáticos

• Aromáticos

• Cíclicos

• Cadenas laterales con hidroxilo y azufre

• Básicos

• Aminoácidos y sus amidas

B) según su comportamiento químico se clasifican como:

• Hidrófilos (solubles en agua)

• Hidrofóbicos: (insolubles en agua)

Características principales

Los aminoácidos alifáticos se caracterizan principalmente por tener cadena lateral que es un hidrocarburo lineal, son poco reactivos y son altamente hidrofóbicos. Dentro de este grupo tenemos aminoácidos como la Glicina, la Alanina, la Valina, etc.

Las principales características de los aminoácidos aromáticos son que presentan un anillo bencénico, y su cadena lateral es altamente hidrofóbicas por lo que no es soluble en agua sino en compuestos orgánicos. Dentro de este grupo tenemos: Triptófano, Fenilanina y Tirosina.

Dentro de los aminoácidos ácidos tenemos al ácido aspártico y el ácido glutámico, donde por su estructura química y su carácter acido el ácido aspártico y el ácido glutámico son aminoácidos que presentan un grupo carboxilo que se encuentra ionizado negativamente puesto que su carga eléctrica negativa se ha formado luego de que este desprende un átomo de hidrogeno.

Los aminoácidos cíclicos se caracterizan por tener una cadena lateral alifática hidrofóbica y por su obtención ya que se forma en el organismo a partir del ácido glutámico, en este grupo tenemos únicamente al aminoácido Prolina.

Al contrario de lo que ocurre con los aminoácidos ácidos existen un grupo de aminoácidos básicos cuya principal característica es que su grupo amino se encuentra ionizado positivamente, es decir que contiene grupos aminos (NH 3 + ), y su carácter básico lo alcanzan al captar hidrogeniones del medio. Dentro de este grupo se encuentra: la Histidina, la Arginina y la Lisina.

En el caso de los aminoácidos neutros su principal característica es que por su carga son hidrófilos, favoreciendo su solubilidad y forman puentes de hidrógenos con (OH - S). dentro de este grupo encontramos a la Serina, Treonina, Metionina, Cisteina, entre otros. 

Reacciones y propiedades de las proteínas.

Al igual que los aminoácidos las proteínas presentan diferentes características y propiedades cuando se encuentran en un medio acido o un medio básico.

Dentro de las reacciones y propiedades de las proteínas que se ven influenciadas por el pH tenemos sus características:

1. Anfótericas

• Tienen capacidad de amortiguación, actuando como un ácido o una base dependiendo del pH.

• Esto les permite resistir pequeños cambios en el pH.

2. Punto isoeléctrico

• PH al que la proteína es eléctricamente neutra.

• La carga global o global de la proteína es cero.

• El punto isoeléctrico, las moléculas de proteína generalmente se precipitan.

3. Capacidad de retención de agua

• las proteínas con muchos grupos cargados y polares se unen al agua fácilmente.

• Las proteínas con muchos grupos hidrófobos no se unen a mucha agua.

• Cerca del punto isoeléctrico, tienden a unir menos agua, produciendo una afinidad

• reducida por las moléculas de agua.

4. Solubilidad:

• algunas proteínas no pueden dispersarse en agua pura dispersarse en agua pura, pero se dispersan fácilmente en soluciones salinas diluidas.

• Los grupos cargados en una proteína unen los aniones y cationes de la solución salina con más fuerza que el agua.

Desnaturalización

Fuente: (Powerexplosive, 2014)

A los cambios que ocurren a la proteína se les llama desnaturalización, debido a que ocurre un cambio en la forma nativa de la proteína, es decir va a haber una pérdida de la forma secundaria, terciaria y cuaternaria pero no de la primaria porque los procesos de desnaturalización no son capaces de romper los aminoácidos.

En la desnaturalización de la estructura cuaternaria las subunidades de la proteína se separan. en la estructura terciaria implica la interrupción de enlaces covalentes entre cadenas laterales de aminoácidos, enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales, polares de aminoácidos y enlaces dipolo inducidos por fuerza de Van Der Waals entre cadenas laterales no polares de aminoácidos

En la estructura secundaria las proteínas pierden los patrones de repeticiones que son regulares como las hélices alfa y adoptan formas aleatorias.

Los factores que comúnmente afectan a la desnaturalización de la proteína son:

• La temperatura

• Cambio de pH

• Desnaturalización de carácter químico

• Procesos mecánicos

La pérdida de la forma nativa de las proteínas genera cambios en los alimentos tales como:

• Incremento de la viscosidad

• Precipitación de proteínas

• Difusión

• La forma por su desplegamiento o extensión

Los agentes que provocan que las proteínas se desnaturalicen son llamados agentes desnaturalizantes, estos se distinguen entre agentes físicos (calor) y agentes químicos (detergentes orgánicos, pH, fuerza iónica). 

A continuación, un video explicando más a detalle la desnaturalización de las proteínas.

Bibliografía

https://www.um.es/molecula/prot01.htm

https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf

https://www.alimente.elconfidencial.com/nutricion/2019-06-01/proteinas-aminoacidos-para-que-sirven_1522540/

https://www.dciencia.es/aminoacidos-peptidos-y-

proteinas/#:~:text=Las%20prote%C3%ADnas%20son%20macromol%C3%A9culas%20formadas,la%20constituci%C3%B3n%20de%20los%20organismos

https://www.quimica.es/enciclopedia/Desnaturalizaci%C3%B3n_%28bioqu%C3%ADmica%29.html

http://www.biologia.edu.ar/macromoleculas/structup.htm